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Text File  |  1995-03-04  |  1.5 KB  |  32 lines

  1. *************************************
  2. * Prephenate dehydratase signatures *
  3. *************************************
  4.  
  5. Prephenate dehydratase  (EC 4.2.1.51)  (PDT)  catalyzes the decarboxylation of
  6. prephenate into  phenylpyruvate.  In  microorganisms  PDT  is  involved in the
  7. terminal pathway of the biosynthesis of phenylalanine.  In  some bacteria such
  8. as Escherichia coli PDT is part of a bifunctional enzyme (P-protein) that also
  9. catalyzes the   transformation   of  chorismate  into  prephenate  (chorismate
  10. mutase) while in other bacteria it is a monofunctional enzyme. The sequence of
  11. monofunctional PDT align well  with  the C-terminal part of that of P-proteins
  12. [1].
  13.  
  14. As signature  patterns  for  PDT  we selected two conserved regions. The first
  15. region contains a conserved threonine  which has been said to be essential for
  16. the activity of the enzyme in E. coli.  The second region includes a conserved
  17. glutamate. Both regions are in the C-terminal part of PDT.
  18.  
  19. -Consensus pattern: [FY]-x-[LIVM]-x(2)-[LIVM]-x(5)-[DN]-x(5)-T-R-F-[LIVM]-x-
  20.                     [LIVM]
  21. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  22. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  23.  
  24. -Consensus pattern: [LIVM]-[ST]-[KR]-[LIVM]-E-[ST]-R-P
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27.  
  28. -Last update: October 1993 / First entry.
  29.  
  30. [ 1] Fischer R.S., Zhao G., Jensen R.A.
  31.      J. Gen. Microbiol. 137:1293-1301(1991).
  32.